Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos. Suponen casi la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo. Las podemos encontrar en 4 niveles estructurales a cada cual más complejo: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. En cuanto a su clasificación, encontramos las holoproteínas (solo contienen aminoácidos) y las heteroproteínas (aminoácidos + grupo prostético). Dentro de las holoproteínas están las fibrosas o filamentosas y las globulares, mientras que en las heteroproteínas están las porfiníricas, contienen una porfina, y las no porfiníricas.
EJERCICIOS PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero.
a) ¿Qué molécula son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Los monómeros que en la imagen encontramos son aminoácidos, porque en su estructura encontramos un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical. Esta unión es propia de los péptidos, que forman las proteínas.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿ Cuales son las caracteristicas de este enlace?
El enlace que se forma es un enlace covalente denominado enlace peptídicos. Sus características son: carácter de doble enlace lo que le impide girar libremente, es un enlace covalente mas corto que la mayoría de enlaces C-N y los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a los que se unen, se encuentren en el mismo plano.
c) Cita dos ejemplos de macromolécula e indica su función
Algunos ejemplos de macromoléculas podrían ser, la insulina, cuya función es retirar glucosas de la sangre cuando su concentración es elevada para transportarlas a las células donde será metabolizada en la glucólisis, y el colágeno, cuya función es estructural, ya que se encuentra en la matriz extracelular de la piel, cartílago, tendones, huesos y córnea debido a su gran resistencia al estiramiento.
2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
Los enlaces de hidrógeno entre los grupos - NH- y -CO- del enlace peptídico, que pueden ser de alfa hélice, con enlaces intracatenarios, conformación beta con enlaces intercatenarios o de hélice de colágeno; son los encargados de mantener la estructura secundaria de las proteínas.
Los puentes disulfuro producidos entre grupos tiol de dos cisteínas, atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas (entre las cadenas laterales con exceso de carga positiva y negativa), fuerzas de Van der Waals y las atraccioes hidrofóbicas al unirse diferentes radicales no hidrocarbonadas; se encargan de mantener la estructura terciaria de las proteínas.
3.¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica?
Que un aminoácido sea anfótero significa que puede actuar como un ácido o como una base en función del ph del medio. Esto ocurre por la presencia de un grupo amino y carboxilo.
4.En relación a la estructura de proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria.¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria es la disposición espacial de una estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una conformación globular. Los radicales apolares se sitúan hacia el interior y los polares en el exterior.
Las interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro dotan de estabilidad a la proteína.
Por encima de la estructura terciaria encontramos la cuaternaria, la unión de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, llamadas protómeros.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad enzimática. Explica que proceso justifica esta observación.
El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína. Cuando una proteína se desnaturaliza pierde los enlaces que les dotan de estructura hasta llegar a la estructura primaria, al perder estructura también pierde su función debido a que ciertas temperaturas son capaces de desnaturalizar una proteína.
EJERCICIOS PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Las proteínas las podemos encontrar en 4 tipos de estructura. La estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria. Dentro de la secundaria encontramos la alfa hélice, la lámina plegada y la hélice de colágeno. Dentro de las terciarias encontramos las proteínas globulares y las proteínas fibrosas o filamentosas.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria interviene el enlace peptídico
En la estructura secundaria intervienen los enlaces puentes de hidrógeno que pueden ser intracatenarios (alfa hélice) o intercatenarios (conformacion beta) y los enlaces covalentes.
En la estructura terciaria encontramos dos grupos: los enlaces débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, la interacción hidrofóbica, Van der Walls) y los enlaces fuertes (enlace disulfuro, entre grupos tiol de las cisteínas).
En la estructura cuaternaria pueden intervenir enlances no covalentes, pero a veces también por enlaces covalentes de tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas poseen estructura secundaria de alfa hélice y en su estructura encontramos prolinas e hidroxiprolinas que les dan estabilidad.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Dos propiedades generales de las proteínas son su especificidad y su capacidad amortiguadora. En cuanto a la especificidad hay dos tipos: de función y de especie. De función depende de la posición que ocupan los determinados aa de su secuencia lineal. De especie, hay proteínas exclusivas de cada especie, que aunque desempeñen la misma función no son exactamente iguales. Su capacidad amortiguadora es posible debido a su carácter anfótero que les permite comportarse como ácido o como base amortiguando las variaciones del pH del medio.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Las proteínas pueden cumplir la función de reserva energética, se almacenan para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la formación del embrión, por ejemplo, la ovoalbúmina que se encuentra en la clara de huevo. También pueden cumplir la función estructural, proporcionando soporte mecánico a las células animales y vegetales, por ejemplo las histonas que son glucoproteínas de la membrana plasmática que actúan como elementos estructurales de cromosomas.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es la rotura de los enlaces que mantienen la estructura terciaria, cuaternaria o secundaria. Sucede por cambios de las proteínas por la agitación, la concentración de sales, cambios en el PH o la temperatura. La proteína se queda en la estructura primaria y adopta una forma filamentosa por lo que precipita y pierde su actividad biológica. Es un proceso reversible, las proteínas vuelven a plegarse y adoptar su conformación nativa recuperando su actividad biológica.
Los enlaces que no se ven aceptados con los peptídicos presentes en la estructura primaria.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Significa que puede actuar como base o como ácido, regulando así el pH. Esto se debe a que en una disolución acuosa los aminoácidos forman iones híbridos que tienen los mismos protones que electrones y son capaces de captar o saltar protones del medio.